2010年5月27日🥷🏽，应华师大生科院生命医学研究所翁杰敏教授邀请🎾，美国德克萨斯M. D Anderson癌症研究中心Mark Bedford副教授来访天美闵行校区⌛️，并于下午1:00在实验B楼307室为我校师生做了一场精彩的学术报告🔦。

        在学术报告中，Mark Bedford博士介绍识别组蛋白精氨酸甲基化标记的TDRD3蛋白的结构与功能。蛋白质精氨酸甲基化转移酶（PRMT）是一种在哺乳细胞中常见的酶类🔗，它参与修饰一系列细胞核蛋白与细胞质蛋白，涉及细胞信号传导、蛋白质翻译、DNA修复🤲🏻、表观遗传调控等诸多细胞过程。在哺乳细胞中有3种类型的甲基化精氨酸，分别是非对称二甲基精氨酸♥️、对称二甲基精氨酸🧝🏿🚵‍♂️、单甲基精氨酸🧑‍🦼‍➡️✍🏻，这三种修饰出现在组蛋白H3\H4的N末端🧝🏿。与共激活因子相关的精氨酸甲基化转移酶（PRMT4/CARM1）在H3R17🎖、H3R26有非对称性二甲基精氨酸标记，PRMT4也是转录共激活因子，可以促使H4R3非对称二甲基化🏯。PRMT5、PRMT6则与转录抑制因子相关，分别含有H4R3对称二甲基、H3R2非对称二甲基标记🧑‍🤝‍🧑💆🏼。这些甲基化标记被含有蛋白结构域的效应分子所识别，效应分子与甲基化修饰位点结合，促使转录过程的激活或抑制。

        Mark Bedford博士用蛋白结构域芯片分析方法，鉴定到TDRD3蛋白是识别PRMT4🐓、PRMT1这两种酶甲基化精氨酸标记的阅读器👨‍👩‍👧‍👦。TDRD3本身是一种转录共激活因子⛹️，它的转录共激活作用需要一个完整的Tudor Domain，通过ChIP-seq分析技术进一步揭示TDRD3主要结合在转录起始位点🧙🏽‍♀️，通过与组蛋白末端的精氨酸甲基化位点结合来增强转录作用✮。此次讲座进一步促进了天美与美国德克萨斯M. D Anderson癌症研究中心的学术交流，为我们提供表观遗传学研究领域的最新实验技术方法与研究进展♦︎。